Por qué el colágeno de los dinosaurios podría conservar su fuerza

Los dinosaurios siguen fascinando a las personas, pero esa no es su única cualidad duradera: El colágeno de sus esqueletos permanece intacto durante millones de años, a pesar de tener enlaces químicos que solo deberían persistir durante unos 500 años. Ahora los científicos informan en ACS Central Science que la singular tenacidad de esta proteína puede ser la consecuencia de una estructura molecular que protege estos enlaces vulnerables del ataque del agua presente en el entorno.  

El colágeno es la proteína más abundante en los animales. Se encuentra en la piel y en los tejidos conjuntivos, como el cartílago y los huesos. Se han extraído fragmentos de colágeno de los huesos de fósiles de 68 millones de años de Tyrannosaurus rex e incluso podrían haberse detectado en el esqueleto de un Lufengosaurus de 195 millones de años. El colágeno consta de hebras proteicas (cadenas de aminoácidos) que forman triples hélices. Al igual que una cuerda, las hélices a su vez se entretejen para formar un material fibroso fuerte. Cuando se exponen al agua, por lo general, los enlaces peptídicos que unen aminoácidos se descomponen en un proceso conocido como “hidrólisis”. No obstante, cuando son péptidos de colágeno, ese proceso destructivo no tiene lugar. Se propusieron diversas explicaciones, pero Ron Raines y sus colegas consideraron que esas teorías carecían de fundamentos físicos y químicos para la resistencia de los enlaces peptídicos del colágeno como los preservados en los primitivos huesos de dinosaurios. El equipo se propuso completar los enlaces faltantes. 

A través de métodos experimentales e informáticos, los investigadores examinaron el comportamiento de imitaciones de moléculas pequeñas de péptidos de colágeno. En particular, estudiaron las interacciones entre los grupos acilo de las moléculas, que contienen un átomo de carbono unido con un doble enlace a un átomo de oxígeno. Descubrieron que cada grupo acilo comparte parcialmente sus electrones con un grupo acilo cercano. Estos resultados indican que estas interacciones protegen a cada enlace peptídico en una triple hélice de colágeno de la hidrólisis, por lo que la estructura puede permanecer intacta. Los investigadores afirman que las lecciones extraídas de la estabilidad conferida por estas interacciones podrían ayudar a orientar el diseño de otros materiales con un ciclo de vida excepcionalmente prolongado. 

Los autores agradecen la financiación de los Institutos Nacionales de Salud. 

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