Une bionanomachine pour la chimie verte

Des scientifiques de l’Institut Paul Scherrer PSI ont caractérisé précisément, et pour la première fois, l’isomérase d’oxyde de styrène, une enzyme qui permet de produire des produits chimiques de valeur et des précurseurs de médicaments, tout en ménageant l’environnement. Cette enzyme pourrait devenir un nouvel instrument essentiel pour l’économie circulaire et la chimie verte. Leur étude paraît aujourd’hui dans la revue spécialisée Nature Chemistry.

 

Les enzymes sont des biomolécules efficaces qui permettent de produire de nombreuses substances dans les conditions de notre environnement. Elles rendent possible une chimie «verte», qui réduit l’impact environnemental des procédés de chimie de synthèse classiques. Des scientifiques viennent de caractériser un outil de ce genre venu de la nature: l’isomérase d’oxyde de styrène. Cette enzyme est l’équivalent biologique du réarrangement de Meinwald, une réaction chimique importante en chimie organique.

 

«Cette enzyme avait déjà été découverte il y a plusieurs décennies, explique Richard Kammerer du Laboratoire de recherche biomoléculaire du PSI. Elle est produite par des bactéries.» Sa collègue Xiaodan Li ajoute: «Mais comme on ignorait son mode de fonctionnement, son domaine d’application restait limitée, jusqu’ici.» Les deux scientifiques et leur équipe ont déchiffré la structure et le mode de fonctionnement de cette enzyme.

 

Un mécanisme simple pour une réaction compliquée

 

Les microorganismes possèdent de nombreuses enzymes inhabituelles qui leur permettent, par exemple, de décomposer les substances nocives et de les utiliser comme nutriments. L’isomérase d’oxyde de styrène fait elle aussi partie de ces enzymes. Avec deux autres enzymes, elle permet à certaines bactéries environnementales de croitre sur le styrène, un hydrocarbure.

 

Lors de cette transformation, l’isomérase d’oxyde de styrène catalyse une étape de réaction spécifique : dans l’oxyde de styrène, elle scinde ce qu’on appelle l’époxyde, c’est-à-dire un cycle à trois chaînons composé d’un atome d’oxygène et de deux atomes de carbone. Ce faisant, l’enzyme ne génère qu’un seul produit à la fois. Elle peut également convertir une série de substances supplémentaires, générant des produits qui sont d’importants précurseurs pour des applications médicales.

 

Le point particulier réside dans le fait que de nombreuses réactions chimiques peuvent produire à la fois l’image et l’image miroir d’un composé chimique, dont l’effet biologique peut être très différent. Toutefois, l’enzyme ne produit spécifiquement qu’un seul des deux produits. En chimie, cette propriété est appelée la stéréospécificité : elle est extrêmement importante, notamment, pour les molécules précurseurs de médicaments. «Cette enzyme est un exemple impressionnant de la simplicité et de l’ingéniosité que la nature met en œuvre pour permettre certaines réactions chimiques», estime Xiaodan Li.

 

Très polyvalente

 

Au fil de leurs analyses, qu’ils ont menées en partie à la Source de Lumière Suisse SLS, les scientifiques du PSI ont découvert le secret de cette enzyme : elle contient un groupe ferreux semblable à l’hémoglobine, le pigment ferreux dans nos globules rouges. Ce groupe hème lie le groupe époxyde, ce qui rend la réaction si simple et si efficace. D'autres études ont été menées par le groupe de Volodymyr Korkhov, également du laboratoire de recherche biomoléculaire du PSI et professeur associé au département de biologie de l'ETH Zurich, en utilisant la cryomicroscopie électronique.

 

Xiaodan Li et Richard Kammerer sont certains que l’enzyme sera extrêmement utile dans l’industrie chimique et pharmaceutique. «Il s’agit de la seule enzyme bactérienne connue à ce jour qui catalyse le réarrangement de Meinwald», souligne Richard Kammerer. L’industrie pourrait utiliser cette enzyme pour fabriquer, par exemple, des précurseurs de médicaments et d’importants produits chimiques dans des conditions économes en énergie et respectueuses de l’environnement.

 

«Potentiellement, l’enzyme peut être modifiée pour pouvoir produire toute une série de nouvelles substances», ajoute Xiaodan Li. Par ailleurs, elle est très stable et donc utilisable à grande échelle. Les scientifiques du PSI en sont convaincus: «Elle deviendra certainement un outil essentiel pour l’économie circulaire et la chimie verte.»

 

Texte: Brigitte Osterath

 

 

 

 

A propos du PSI

L'Institut Paul Scherrer PSI développe, construit et exploite des grandes installations de recherche complexes et les met à la disposition de la communauté scientifique nationale et internationale. Les domaines de recherche de l'institut sont centrés sur la matière et les matériaux, l'énergie et l'environnement ainsi que la santé humaine. La formation des générations futures est un souci central du PSI. Pour cette raison, environ un quart de nos collaborateurs sont des postdocs, des doctorants ou des apprentis. Au total, le PSI emploie 2200 personnes, étant ainsi le plus grand institut de recherche de Suisse. Le budget annuel est d'environ CHF 420 millions. Le PSI fait partie du domaine des EPF, les autres membres étant l'ETH Zurich, l'EPF Lausanne, l'Eawag, l'Empa et le WSL. Paraissant trois fois par an, le magazine de l’Institut Paul Scherrer donne, grâce à des dossiers variés, un aperçu des recherches passionnantes menées au PSI https://www.psi.ch/fr/media/5232-le-magazine-du-psi

 

 

 

 

Contact

 

Dr Xiaodan Li
Laboratoire de recherche biomoléculaire
Institut Paul Scherrer, Forschungsstrasse 111, 5232 Villigen PSI, Suisse
Téléphone: +41 56 310 44 69, e-mail: xiao.li@psi.ch [allemand, anglais]

Dr Richard Alfred Kammerer
Laboratoire de recherche biomoléculaire
Institut Paul Scherrer, Forschungsstrasse 111, 5232 Villigen PSI, Suisse
Téléphone: +41 56 310 47 65, e-mail: richard.kammerer@psi.ch [allemand, anglais]
 

Prof. Volodymyr Korkhov

Laboratoire de recherche biomoléculaire
Institut Paul Scherrer, Forschungsstrasse 111, 5232 Villigen PSI, Suisse
Téléphone: +41 56 310 28 42, e-mail: volodymyr.korkhov@psi.ch [anglais]

 

 

 

Publication originale

 

Structural basis of the Meinwald rearrangement catalyzed by styrene oxide isomerase

Basavraj Khanppnavar, Joel P.S. Choo, Peter-Leon Hagedoorn, Grigory Smolentsev, Saša Štefanić, Selvapravin Kumaran, Dirk Tischler, Fritz Winkler, Volodymyr M. Korkhov, Zhi Li, Richard A. Kammerer, Xiaodan Li

Nature Chemistry, 14.05.2024 (online)

DOI: 10.1038/s41557-024-01523-y

 

 

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